İçerik
Hızlı üreme sürelerine sahip en küçük moleküller veya organizmalar bile, çalışmak istediklerinizi üretmek uzun zaman alabilir. Bir petri kabındaki bakteriler için, reaksiyonun hızı, ne kadar reaktan olduğuna ve enzimlerin varlığına bağlıdır. Durum ne olursa olsun, bu biyokimyasal reaksiyonların hızını belirlemek için denklemleri kullanabilirsiniz.
Enzim kinematiği
Kimyada, reaksiyon oranları kullanılarak tanımlanır k değerleri bu reaksiyonun reaktanlardan ürünlere ne kadar hızlı geldiğini ölçmektedir. Katalizörler kullanan reaksiyonlar için, reaksiyon hızını hızlandıran biyolojik bileşikler, oran, kkedi, reaksiyonun maksimum hızını belirlemenizi sağlar. maksimum reaksiyon hızı, VmaksimumEnzim kendisini tamamen çözdüğünde, kaç tane molekülün reaksiyon ürününe dönüştürüldüğünü gösterir.
Enzimler bu yüksek hızları bir reaksiyonun aktivasyon enerjisini, reaksiyonun gerçekleşmesi için gereken enerji miktarını düşürerek elde eder. Bir enzim, alt maddeye, gözlemlediğiniz molekül veya bileşiklere bağlandığında, bir enzim-substrat kompleksi oluşturur. Ne kadar reaktan veya ürün bileşiğine sahip olduğunuzu doğrudan etkilemezler ve ayrıca enzimin konsantrasyonu, sıcaklık pH'ı ve iyonik bağlar arasındaki kuvvet gibi diğer faktörlere de bağlıdırlar.
KCAT Denklemi
Reaksiyon hızı, farklı miktarlarda reaktanların ne kadar ürününüze yol açtığını belirlemek için denklemler yazmanıza izin verir. Temel bir reaksiyon için xA + yB → zC (yani, dönüştürme x mol bir ile y mol B verim z mol C), oran denklemi olurdu r = k m x n_ reaksiyon hızı için _r, oran sabiti k ve molar konsantrasyonları bir ve B parantez ile gösterilir. M ve n reaksiyonun ne kadar hızlı gerçekleştiğini ölçen deneyler aracılığıyla belirlediğiniz üstler. F
Bir enzim katalizli reaksiyonun spesifik durumu için başlangıç hızı v0 dır-dir v0 = kkedi/ Km ilk reaksiyon hızı için v0. Bu hız, buradaki kataliz oranını gösterir. kkedi Formül. Km o Michaelis-Menten sabitideneysel olarak ölçebileceğiniz veya maksimum hızın yarısında substrat konsantrasyonu olarak hesaplayabileceğiniz.
Sabit, adını alandan alır. Michaelis-Menten denklemi v0 = vmaksimum x / (Km + ) substrat konsantrasyonu için ve maksimum hız vmaksimum Size bir enzimatik reaksiyonun ne kadar hızlı olduğunu söyler. Hesapladığında kkediayrıca yazabilirsiniz v0 = kkedi x x / Km enzim ve substrat konsantrasyonları için genel bir reaksiyon hızı yöntemi olarak ve , sırasıyla.
Diğer KCAT Denklem Yöntemleri
Bu farklı denklemler, bakteri üreme hızı ya da yakıtlar ve gaz arasındaki tutuşma oranı olsun olmasın, ihtiyaç duyduğunuz amaç için en uygun olanı kullanmanıza izin verir. Bu denklemleri hem deneysel gözlemleri hem de teorik modeller ve hesaplamalar ile birleştirirken bile kullanabilirsiniz. Michaelis Menten denklem yöntemlerinin önemini, reaksiyon hızını bu farklı şekillerde tanımlayarak öğrenebilirsiniz.
kkedi denklem oluşturmak için temel oluşturur biyoreaktörler. Bunlar, mikroorganizmaların mümkün olduğu kadar fazla ürün üretebilen optimum bir ortamda büyümesini sağlayan sistemlerdir. Biyoreaktörler bazı Asya ülkelerinde fermente gıdalar yapımında bile kullanılmaktadır.
Bunun anlamını belirlemek genellikle çok zor veya imkansızdır. Km daha fazla bilgi olmadan. Bilim adamları oranı kullanıyor kcat / Km Bir enzimin bir substratla ne kadar spesifik ve verimli bir şekilde bağlandığını ölçmek için. Özgüllük sabiti olarak bilinen bu oran kSP, Michaelis-Menten denklemini aşağıdaki gibi yeniden düzenlemenizi sağlar: v = kSP/ (1 + kSP/ kkedi) daha doğru değerleri ölçmek için kSP.