İçerik
Biyolojik reaksiyonlarda, enzimler katalizörlere benzer şekilde işlev görür, reaksiyonların gerçekleşmesi ve genel süreci hızlandırması için alternatif yollar sağlar. Bir enzim bir substrat içinde çalışır ve reaksiyonun hızını arttırma kabiliyeti, substrat ile ne kadar iyi bağlandığına bağlıdır. Michaelis sabiti, K ile gösterilirM, bir enzim / substrat afinite ölçüsüdür. Daha küçük bir değer daha sıkı bağlanmayı belirtir, bu da reaksiyonun daha düşük bir konsantrasyonda maksimum hızına ulaşacağı anlamına gelir. KM substrat konsantrasyonu ile aynı birimlere sahiptir ve reaksiyonun hızı maksimum değerinin yarısı olduğunda substrat konsantrasyonuna eşittir.
Michaelis-Menten Arsa
Bir enzim katalizli reaksiyonun hızı, substrat konsantrasyonunun bir fonksiyonudur. Belirli bir reaksiyon için bir komplo elde etmek için araştırmacılar farklı konsantrasyonlarda birkaç substrat numunesi hazırlar ve her numune için ürün oluşum oranını kaydeder. Bir konsantrasyon (V) ve konsantrasyon () grafiği, hızla tırmanan ve maksimum hızda düzleşen bir eğri oluşturur; bu, enzimin mümkün olduğu kadar hızlı çalıştığı noktadır. Buna doygunluk arsa veya Michaelis-Menten arsa denir.
Michaelis-Menten arsa tanımlayan denklem:
V = (Vmaksimum ) ÷ (KM +, bu denklem V = Vmaksimum ÷ 2, yani KM Hız, maksimum değerinin yarısı kadar olduğunda, substrat konsantrasyonuna eşittir. Bu K okumayı teorik olarak mümkün kılarM Grafik dışı. K'yı okumak mümkün olsa daM Michaelis-Menten arsadan, kolay ya da kesin olarak doğru değildir. Bir alternatif, (tüm terimler yeniden düzenlendikten sonra) olan Michaelis-Menten denkleminin karşılığını çizmek: 1 / V = {KM/ (Vmaksimum ×)} + (1 / Vmaksimum) Bu denklem y = mx + b şeklindedir, burada Bu, biyokimyacıların normalde K'yi belirlemek için kullandıkları denklemdir.M. Çeşitli substrat konsantrasyonları hazırlarlar (çünkü düz bir çizgidir, teknik olarak sadece iki taneye ihtiyaç duyarlar), sonuçları çizip KM doğrudan grafik dışı.Lineweaver-Burk arsası