İçerik
- TL; DR (Çok Uzun; Okumadı)
- Hemoglobin Nedir?
- Protein Yapısına Genel Bir Bakış
- Polipeptit yapısı
- Tersiyer ve Kuaterner Protein Yapısı
- Bir Hemoglobin Molekülünün Yapısını Tanımlayın
- Bir Hemoglobin Molekülünün İşlevleri
- Değişmiş Hemoglobin Yapısı İşlevi Nasıl Etkiler?
- Hemoglobin ve Gelecekteki Tıbbi Tedaviler
Memeliler havadaki oksijeni ciğerlerine çeker. Oksijen, çeşitli biyolojik işlemler için akciğerlerden vücudun geri kalanına taşınacak bir yola ihtiyaç duyar. Bu, kan yoluyla, özellikle de kırmızı kan hücrelerinde bulunan protein hemoglobinini oluşturur. Hemoglobin, bu protein düzeyini dört protein yapısı nedeniyle gerçekleştirir: hemoglobinin birincil yapısı, ikincil yapı ve üçüncül ve dördüncül yapılar.
TL; DR (Çok Uzun; Okumadı)
Hemoglobin, kırmızı kan hücrelerinde kırmızı bir renk veren proteindir. Hemoglobin ayrıca vücutta güvenli oksijen iletimi için temel görevi yerine getirir ve bunu dört seviyede protein yapısı kullanarak yapar.
Hemoglobin Nedir?
Hemoglobin kırmızı kan hücrelerinde bulunan büyük bir protein molekülüdür. Aslında, hemoglobin kana kırmızı rengini veren maddedir. Moleküler biyolog Max Perutz 1959'da hemoglobini keşfetti. Perutz, hemoglobinin özel yapısını belirlemek için X-ışını kristalografisi kullandı. Sonunda deoksijenlenmiş formunun kristal yapısını ve diğer önemli proteinlerin yapılarını da keşfedecekti.
Hemoglobin, insan ve diğer memelilerin yaşaması için gerekli olan vücuttaki trilyonlarca hücreye oksijen taşıyan taşıyıcı moleküldür. Hem oksijen hem de karbondioksit taşıyor.
Bu fonksiyon, hemoglobinin küresel şekli ve demir grubu çevreleyen dört protein alt biriminden oluşan benzersiz şekli nedeniyle oluşur. Hemoglobin, oksijen taşıma fonksiyonunda daha verimli olmasına yardımcı olmak için şeklini değiştirir. Bir hemoglobin molekülünün yapısını tanımlamak için, proteinlerin nasıl düzenlendiği anlaşılmalıdır.
Protein Yapısına Genel Bir Bakış
Bir protein, adlandırılan daha küçük moleküller zincirinden yapılan büyük bir moleküldür. amino asitler. Tüm proteinler, bileşimleri nedeniyle kesin bir yapıya sahiptir. Yirmi amino asit var ve bir araya geldiklerinde zincirdeki dizilerine bağlı olarak eşsiz proteinler üretiyorlar.
Amino asitler, bir amino grubu, bir karbon, bir karboksilik asit grubu ve onu benzersiz kılan bağlı bir yan zincir veya R grubundan oluşur. Bu R grubu, bir amino asidin hidrofobik, hidrofilik, pozitif yüklü, negatif yüklü veya disülfit bağlarına sahip bir sistein olup olmayacağının belirlenmesine yardımcı olur.
Polipeptit yapısı
Amino asitler bir araya geldiğinde, bir peptid bağı oluşturur ve polipeptit yapısı. Bu, bir su molekülü ile sonuçlanan bir yoğunlaşma reaksiyonu ile gerçekleşir. Amino asitler bir polipeptit yapısını belirli bir düzende yaptıklarında, bu dizi bir birincil protein yapısı.
Bununla birlikte, polipeptitler düz bir çizgide kalmazlar, aksine, spiral gibi görünebilecek üç boyutlu bir şekil oluşturmak için eğilirler ve katlanırlar. alfa sarmal) veya bir çeşit akordeon şekli (bir beta pilili levha). Bu polipeptit yapıları, ikincil protein yapısı. Bunlar hidrojen bağları ile bir arada tutulur.
Tersiyer ve Kuaterner Protein Yapısı
Tersiyer protein yapısı ikincil yapı bileşenlerinden oluşan fonksiyonel bir proteinin son şeklini açıklar. Üçüncül yapı, tümü kararlı üçüncül yapıya katlanacak olan amino asitlerine, alfa helislerine ve beta kıvrımlı tabakalarına özel emirlere sahip olacaktır. Tersiyer yapılar genellikle çevreleriyle ilişkili olarak oluşur, örneğin bir proteinin iç kısmındaki hidrofobik kısımlar ve dıştaki hidrofilik kısımlar (sitoplazmada olduğu gibi).
Tüm proteinler bu üç yapıya sahipken, bazıları çoklu amino asit zincirlerinden oluşur. Bu tip protein yapısı denir Kuaterner yapıçeşitli moleküler etkileşimlere sahip birden fazla zincirden oluşan bir protein yapmak. Bu bir protein kompleksi verir.
Bir Hemoglobin Molekülünün Yapısını Tanımlayın
Bir hemoglobin molekülünün yapısı tanımlandığında, hemoglobinin yapısı ve fonksiyonunun nasıl ilişkili olduğunu anlamak daha kolaydır. Hemoglobin, kaslardaki oksijeni depolamak için kullanılan, myoglobine yapısal olarak benzer. Ancak hemoglobin’in dördüncül yapısı onu birbirinden ayırıyor.
Bir hemoglobin molekülünün kuaterner yapısı, ikisi alfa helisleri ve ikisi beta kıvrımlı levhalar olan dört üçüncü yapı protein zincirini içerir.
Bireysel olarak, her alfa sarmalının veya beta kıvrımlı levha, amino asit zincirlerinden yapılmış ikincil bir polipeptit yapıdır. Amino asitler sırayla hemoglobinin birincil yapısını oluştururlar.
Dört ikincil yapı zinciri, adı verilen bölgeye yerleştirilmiş bir demir atomu içerir. hem grubuhalka şeklinde bir moleküler yapı. Memeliler oksijende soluduğunda heme grubundaki demire bağlanır. Hemoglobinde oksijenin bağlanabileceği dört heme bölgesi vardır. Molekül, bir kırmızı kan hücresinin yuvası ile bir arada tutulur. Bu güvenlik ağı olmadan, hemoglobin kolayca ayrılabilirdi.
Oksijen’in bir birime bağlanması, komşu polipeptit alt birimlerinin de değişmesine neden olan proteinde yapısal değişiklikler başlatır. İlk oksijen, bağlanması en zor olandır, ancak üç ek oksijen daha sonra hızlı bir şekilde bağlanabilir.
Yapısal şekil, heme grubundaki demir atomuna oksijen bağlanmasından dolayı değişir. Bu, alfa sarmalını değiştiren amino asit histidini kaydırır. Değişiklikler diğer hemoglobin alt birimleri ile devam eder.
Oksijen solunur ve kanda bulunan hemoglobine akciğerlerle bağlanır. Hemoglobin, kan dolaşımındaki oksijeni taşır ve ihtiyaç duyduğu yere oksijen verir. Vücuttaki karbondioksit arttıkça ve oksijen seviyesi azaldıkça, oksijen salınır ve hemoglobinin şekli tekrar değişir. Sonunda dört oksijen molekülünün hepsi serbest bırakılır.
Bir Hemoglobin Molekülünün İşlevleri
Hemoglobin sadece kan dolaşımında oksijen taşımakla kalmaz, diğer moleküllerle de bağlanır. Nitrik oksit hemoglobindeki sisteine ve hem gruplarına bağlanabilir. Bu nitrik oksit, kan damarı duvarlarını serbest bırakır ve kan basıncını düşürür.
Maalesef, karbon monoksit, hemoglobine, zararlı bir şekilde stabil bir konfigürasyonda bağlanabilir, oksijeni bloke eder ve hücrelerin boğulmasına yol açar. Karbon monoksit bunu hızlı bir şekilde yapar ve zehirli, görünmez ve kokusuz bir gaz olduğu için maruz kalmayı çok tehlikeli yapar.
Hemoglobinler sadece memelilerde bulunmaz. Baklagillerde leghemoglobin adı verilen bir çeşit hemoglobin bile vardır. Bilim adamları, bunun bakteri köklerinin baklagillerin köklerinde azot gidermesine yardımcı olduğunu düşünüyor. Başta demir bağlayıcı histidin amino asidinden dolayı insan hemoglobine benzerlik geçirme taşımaktadır.
Değişmiş Hemoglobin Yapısı İşlevi Nasıl Etkiler?
Yukarıda bahsedildiği gibi, hemoglobin yapısı oksijen varlığında değişir. Sağlıklı bir insanda, hemoglobinin amino asit yapılandırmalarının birincil yapısında bazı bireysel farklılıkların olması normaldir. Popülasyonlardaki genetik varyasyonlar, hemoglobin yapısı ile ilgili problem olduğunda kendilerini ortaya koymaktadır.
İçinde Orak hücre anemisiamino asit sekansındaki bir mutasyon, oksijene edilmiş hemoglobin yığınına yol açar. Bu, kırmızı kan hücrelerinin şeklini orak veya hilal şekline benzinceye kadar değiştirir.
Bu genetik çeşitliliğin zararlı olduğu kanıtlanabilir. Orak kırmızı kan hücreleri, hasara ve hemoglobin kaybına karşı hassastır. Bu da anemi veya düşük demir ile sonuçlanır. Orak hücreli hemoglobinleri olan kişiler sıtmaya yatkın bölgelerde bir avantaja sahiptir.
Talasemide, alfa helisleri ve beta kıvrımlı levhalar aynı şekilde üretilmez ve hemoglobini olumsuz yönde etkiler.
Hemoglobin ve Gelecekteki Tıbbi Tedaviler
Kan saklama ve kan gruplarını eşleştirme konusundaki zorluklardan dolayı, araştırmacılar yapay kan yapmanın bir yolunu ararlar. Çalışma devam ediyor yeni hemoglobin tipleriörneğin, bir koruyucu kırmızı kan hücresi yokluğunda ayrılmak yerine, çözelti içinde birbirine bağlı tutan iki glisin kalıntısı olan biri gibi.
Hemoglobindeki dört protein yapısı seviyesini bilmek, bilim insanlarının işlevini daha iyi anlama yollarını bulmasına yardımcı olur. Bu, gelecekte ilaç ve diğer tıbbi tedavilerin yeni hedeflerine yol açabilir.