İçerik
Enzimler, biyolojik sistemlerde, aksi halde enzim yardımı olmadan çok daha yavaş gerçekleşecek olan reaksiyonlar boyunca hızlanmaya yardımcı olan proteinlerdir. Dolayısıyla, onlar bir tür katalizördür. Biyolojik olmayan diğer katalizörler sanayide ve başka yerlerde (örneğin, kimyasal katalizörler gazla çalışan motorların yeteneklerini arttırmak için benzinin yanmasına yardımcı olur) bir rol oynarlar. Bununla birlikte, enzimler, katalitik etki mekanizmalarında benzersizdir. Reaktiflerin (kimyasal reaksiyonun girişleri) veya ürünlerin (çıkışların) enerji durumlarını değiştirmeden bir reaksiyonun aktivasyon enerjisini düşürerek çalışırlar. Bunun yerine, bunlar, ürün biçiminde bir "geri dönüş" almak için "yatırılması" gereken enerji miktarını azaltarak reaktiflerden ürünlere daha yumuşak bir yol yaratırlar.
Enzimlerin rolü ve bu doğal olarak ortaya çıkan proteinlerin birçoğunun insan terapötik kullanımı için bir araya getirilmiş olduğu gerçeği göz önüne alındığında (bir örnek laktaz, milyonlarca insan vücudunun üretemediği süt şekeri sindirimine yardımcı olan enzim), Biyologların belirli enzimlerin verilen şartlar altında işlerini ne kadar iyi yaptığını değerlendirmek için resmi araçlar bulmuş olmaları şaşırtıcı değildir - yani katalitik verimlerini belirlerler.
Enzim Temelleri
Enzimlerin önemli bir özelliği, özgüllükleridir. Genel olarak konuşan enzimler, insan vücudunda her zaman ortaya çıkan yüzlerce biyokimyasal metabolik reaksiyonun sadece birini katalizlemeye yarar. Dolayısıyla, verilen bir enzim bir kilit olarak düşünülebilir ve üzerinde etki ettiği, bir substrat olarak adlandırılan spesifik bileşik bir anahtara benzetilebilir. Bir substratın etkileşime girdiği enzimin bir kısmı enzimin aktif bölgesi olarak bilinir.
Tüm proteinler gibi enzimler, insan sistemlerinde yaklaşık 20 olan uzun amino asit dizilimlerinden oluşur. Bu nedenle aktif enzim bölgeleri genellikle bir proton veya başka bir atomu "eksik" olabilen ve sonuç olarak net bir elektrik yükü taşıyabilen belirli bir amino asidin kimyasal olarak eksik parçalarından veya amino asit kalıntılarından oluşur.
Enzimler, kritik olarak katalize ettikleri reaksiyonlarda değişmez - en azından reaksiyon bittikten sonra. Ancak, reaksiyonun kendisi sırasında, eldeki reaksiyonun devam etmesine izin vermede gerekli bir işlev olan geçici değişikliklerden geçerler. Kilit ve anahtar analojisini daha da taşımak için, bir substrat verilen bir reaksiyon için gerekli olan enzimi "bulduğunda" ve enzimlerin aktif bölgesine bağlandığında ("anahtar yerleştirme"), enzim-substrat kompleksi değişime uğrar ("anahtar çevirme" ") bu yeni oluşan bir ürünün serbest bırakılmasına neden olur.
Enzim Kinetiği
Substrat, enzim ve ürünün belirli bir reaksiyonda etkileşimi aşağıdaki gibi gösterilebilir:
E + S ⇌ ES → E + Pİşte, E enzimi temsil eder, S substrat, ve P üründür. Bu nedenle, süreci modelleme kilinin yığınına gevşek olarak benzeyebilirsiniz (Stamamen şekillendirilmiş bir kap haline gelmek (Pbir insan ustasının etkisinde ()E). Zanaatkarların elleri, bu kişinin içerdiği "enzimin" aktif bölgesi olarak düşünülebilir. Topaklanan kil, kişilerin ellerine "bağlandığında", kilin birleştiği elin hareketi ile önceden belirlenmiş ve farklı bir şekilde kalıplandığı bir süre boyunca "kompleks" oluştururlar (ES). Daha sonra, kase tamamen şekillendiğinde ve daha fazla çalışmaya gerek olmadığında, eller (E) kaseyi serbest bırakın (P) ve işlem tamamlandı.
Şimdi yukarıdaki diyagramdaki okları düşünün. Arasında adım olduğunu fark edeceksiniz E + S ve ES her iki yönde hareket eden oklara sahiptir, bu, enzim ve substratın bir enzim-substrat kompleksi oluşturmak üzere birbirine bağlanabilmesi gibi, bu kompleksin enzimi ve substratını orijinal formlarında serbest bırakmak için diğer yönde ayrışabileceğini ima etmektedir.
Arasındaki tek yönlü ok ES ve PÖte yandan, ürünün P Kendiliğinden asla oluşumundan sorumlu olan enzim ile birleşmez. Bu, daha önce belirtilen enzim özgüllüğü ışığında anlam ifade eder: Eğer bir enzim verilen bir substrata bağlanırsa, o zaman sonuçtaki ürüne de bağlanmaz veya enzimin iki substrat için spesifik olacağı ve dolayısıyla spesifik olmadığı anlamına gelir. Ayrıca, sağduyu açısından, verilen bir enzimin verilen reaksiyonu daha olumlu bir şekilde yapması bir anlam ifade etmeyecektir. her ikisi de talimatlar; bu, hem yokuş yukarı hem de yokuş aşağı yuvarlanan tekerleği kolayca alacak bir araba gibi olurdu.
Sabitleri Oranla
Önceki bölümdeki genel reaksiyonu, üç farklı rakip reaksiyonun toplamı olarak düşünün, bunlar:
1) ; E + S → ES 2) ; ES → E + S 3) ; ES → E + PBu bireysel reaksiyonların her birinin kendi hız sabiti vardır, verilen reaksiyonun ne kadar hızlı ilerlediğinin bir ölçüsü. Bu sabitler belirli reaksiyonlara özgüdür ve farklı substrat artı enzim ve enzim substrat kompleksi artı ürün gruplamalarının bir bolluğu için deneysel olarak belirlenmiş ve doğrulanmıştır. Çeşitli şekillerde yazılabilirler, ancak genel olarak, yukarıda tepkimeye giren 1) için sabit oran k1, 2) k-1ve 3) k2 (bu bazen yazılır) kkedi).
Michaelis Sabiti ve Enzim Verimliliği
İzleyen bazı denklemlerin türetilmesi için gerekli olan matematiğe dalmadan, muhtemelen ürünün hangi hızda biriktiğini görebilirsiniz. v, bu reaksiyon için sabit oranın bir fonksiyonudur, k2ve konsantrasyonu ES şimdiki gibi ifade edildi. Hız sabiti ve daha fazla substrat enzim kompleksi ne kadar yüksek olursa, reaksiyonun nihai ürünü o kadar hızlı toplanır. Bu nedenle:
v = k_2Ancak, ürünü oluşturanın yanı sıra diğer iki reaksiyonun olduğunu hatırlayın P aynı anda meydana geliyorlar. Bunlardan biri ES bileşenlerinden E ve Sdiğeri ise tersi olarak aynı tepkiyi verir. Tüm bu bilgilerin bir araya getirilmesi ve oluşum hızının anlaşılması ES ortadan kaybolma oranını eşitlemeli (iki zıt işlemle),
k_1 = k_2 + k _ {- 1}Her iki terimi de bölünerek k1 verim
= {(k_2 + k _ {- 1}) yukarıda {1pt} k_1}Hepsinden beri "k"Bu denklemdeki terimler sabittir, tek bir sabit halinde birleştirilebilirler, KM:
K_M = {(k_2 + k _ {- 1}) yukarıda {1pt} k_1}Bu, yukarıdaki denklemin yazılmasını sağlar
= K_MKM Michaelis sabiti olarak bilinir. Bu, enzim-substrat kompleksinin bağlanma ve yeni ürün oluşumu kombinasyonu ile ne kadar hızlı kaybolduğunun bir ölçüsü olarak kabul edilebilir.
Ürün oluşum hızı için denkleme geri dönmeyi, v = k2ikamesi verir:
v = Bigg ({k_2 yukarıda {1pt} K_M} Bigg)Parantez içindeki ifade, k2/KMözgüllük sabiti _ olarak bilinir, _ ayrıca kinetik verimlilik olarak da bilinir. Tüm bu sinir bozucu cebirden sonra, belirli bir reaksiyonun katalitik etkinliğini veya enzim etkinliğini değerlendiren bir ifadeye sahipsiniz. Sabiti doğrudan aşağıdakileri düzenleyerek enzim konsantrasyonundan, substrat konsantrasyonundan ve ürün oluşum hızından hesaplayabilirsiniz:
Bigg ({k_2 yukarıda {1pt} K_M} Bigg) = {v yukarıda {1pt}}