İçerik
"Tepe katsayısı" bir sınıfın dikliği ile ilgili bir terim gibi görünür. Aslında, biyokimyada, moleküllerin genellikle canlı sistemlerde bağlanma davranışlarıyla ilgili bir terimdir. Bu birim ile ilişkili olan birimsiz bir sayıdır (yani, saniye başına metre ya da gram başına derece gibi ölçü birimi yoktur). kooperativiteye İncelenen moleküller arasındaki bağlanma. Değeri, ampirik olarak belirlenir, yani bu verilerin üretilmesine yardımcı olmak için kullanılmadan ziyade, ilgili veri grafiğinden tahmin edilir veya elde edilir.
Başka bir ifadeyle, Hill katsayısı, iki molekül arasındaki bağlanma davranışının, cihazdan sapma derecesinin bir ölçüsüdür. abartılı Bağlanma hızının ve bir çift molekül arasındaki müteakip reaksiyonun (genellikle bir enzim ve onun substratı) arasındaki reaksiyonun, hız-konsantrasyon eğrisi düzleşmeden ve bir düzeye yaklaşmadan önce artan substrat konsantrasyonu ile başlangıçta çok hızlı yükseldiği bu gibi durumlarda beklenen ilişki. Oldukça oraya olmadan teorik maksimum. Böyle bir ilişkinin grafiği, bir dairenin sol üst kadranına benzer. Yüksek Hill katsayılı reaksiyonlar için hız-konsantrasyon eğrilerinin grafikleri yerine kıvrıkveya s şeklinde.
Hill katsayısı ve ilgili terimlerin temeli ve verilen bir durumda değerini nasıl belirleyeceğinizle ilgili olarak burada açılacak çok şey var.
Enzim Kinetiği
Enzimler, belirli biyokimyasal reaksiyonların oranlarını muazzam miktarlarda artırarak binlerce kattan daha hızlı bir şekilde binlerce trilyon kat daha hızlı ilerlemelerine izin veren proteinlerdir. Bu proteinler bunu, aktivasyon enerjisini E düşürerek yaparlar.bir Ekzotermik reaksiyonların. Ekzotermik bir reaksiyon, ısı enerjisinin serbest kaldığı ve bu nedenle herhangi bir dış yardım olmadan devam etme eğiliminde olan bir reaksiyondur. Her ne kadar ürünler bu reaksiyonlarda reaktanlardan daha düşük bir enerjiye sahip olsa da, oraya ulaşmak için enerjik yol tipik olarak sabit bir aşağı eğim değildir. Bunun yerine, E tarafından temsil edilen, üstesinden gelmek için bir "enerji kambur" varbir.
ABD’nin iç kısmından deniz seviyesinden yaklaşık 100 metre yüksekte, Pasifik Okyanusunda bulunan ve açıkça deniz seviyesinde olan Los Angeles’e giderken kendinizi hayal edin. Nebraska'dan Kaliforniya'ya kadar basitçe kıyıya çıkamazsınız, çünkü Kayalık Dağlar arasında, deniz seviyesinden 5.000 fitin üzerine çıkan otoyol geçişleri - bazı noktalarda, otoyollar deniz seviyesinden 11.000 fit yüksekliğe çıkar. Bu çerçevede, bir enzimi Colorado'daki bu dağ zirvelerinin yüksekliğini büyük ölçüde azaltabilecek ve tüm yolculuğu daha az zor hale getirecek bir şey olarak düşünün.
Her enzim belirli bir reaktife özgüdür; Alt tabaka Bu con içinde. Bu şekilde, bir enzim bir anahtar gibidir ve onun için spesifik olduğu substrat, anahtarın açmak için özel olarak tasarlandığı kilit gibidir. Substratlar (S), enzimler (E) ve ürünler (P) arasındaki ilişki şematik olarak şöyle gösterilebilir:
E + S ⇌ ES → E + P
Soldaki çift yönlü ok, bir enzimin "atanmış" substratına bağlandığında, bağlanmadığını veya reaksiyonun devam edebileceğini ve ürünün (lerin) artı enzimin orjinal haliyle sonuçlanabileceğini belirtir (enzimler sadece geçici olarak değiştirilirken) katalize edici reaksiyonlar). Diğer taraftan, sağdaki tek yönlü ok, bu reaksiyonların ürünlerinin, ES kompleksi bileşen parçalarına ayrıldığında bir kez onları oluşturmaya yardımcı olan enzime hiç bağlanmadığını gösterir.
Enzim kinetiği, bu reaksiyonların ne kadar sürede bitip bitmediğini (yani ürünün ne kadar çabuk üretildiğini (mevcut enzim ve substrat konsantrasyonunun bir fonksiyonu olarak, yazılı ve Biyokimyacılar yapmak için bu verinin çeşitli grafiklerini bulmuşlardır) açıklamaktadır. görsel olarak mümkün olduğu kadar anlamlıdır.
Michaelis-Menten Kinetics
Enzim-substrat çiftlerinin çoğu, Michaelis-Menten formülü denilen basit bir denkleme uymaktadır. Yukarıdaki ilişkide, üç farklı reaksiyon ortaya çıkmaktadır: E ve S'nin bir ES kompleksinde birleştirilmesi, ES'nin E ve S bileşenlerine ayrışması ve ES'nin E ve P'ye dönüşümü. kendi hız sabiti, ki bu k1, k-1 ve k2, bu sırayla.
Ürünün görünüş oranı, bu reaksiyon için sabit oran ile orantılıdır, k2ve herhangi bir zamanda mevcut olan enzim-substrat kompleksi konsantrasyonuna,. Matematiksel olarak, bu yazılmıştır:
dP / dt = k2
Bunun sağ tarafı ve cinsinden ifade edilebilir. Türev, mevcut amaçlar için önemli değildir, ancak bu oran denkleminin hesaplanmasına izin verir:
dP / dt = (k20) / (Km+)
Benzer şekilde, V reaksiyonunun oranı aşağıdakiler tarafından verilmektedir:
V = Vmaksimum/ (Km+)
Michaelis sabiti Km hızın teorik maksimum değerinde ilerlediği substrat konsantrasyonunu temsil eder.
Lineweaver-Burk denklemi ve karşılık gelen arsa, aynı bilgiyi ifade etmenin alternatif bir yoludur ve grafiği, üstel veya logaritmik eğri yerine düz bir çizgi olması nedeniyle uygundur. Michaelis-Menten denkleminin tersi:
1 / V = (Km+) / Vmax = (Km/ Vmaksimum) + (1 / Vmaksimum )
Kooperatif Bağlama
Bazı tepkiler özellikle Michaelis-Menten denklemine uymuyor. Bunun nedeni, bağlanmaların denklemin dikkate almadığı faktörlerden etkilenmesidir.
Hemoglobin, kırmızı kan hücrelerinde bulunan ve oksijene bağlanan proteindir (O2) Akciğerlerde ve solunum için onu gerektiren dokulara taşır. Hemoglobin A'nın (HbA) göze çarpan bir özelliği, O ile kooperatif bağlanmasına katılmasıdır.2. Bu aslında çok yüksek O anlamına gelir2 Akciğerlerde karşılaşılanlar gibi konsantrasyonlar, HbA, normal hiperbolik protein-bileşik ilişkisine (standart bir protein örneğidir) miyoglobin uyandıran standart bir taşıma proteininden çok daha fazla oksijen afinitesine sahiptir. Çok düşük o2 konsantrasyonları, ancak, HbA, O için çok daha düşük bir afiniteye sahiptir2 standart bir taşıma proteininden daha iyidir. Bu, HbA'nın hevesle O'yu yakaladığı anlamına geliyor2 bol olduğu ve istekli bir şekilde onu kıt olduğu yerlerden feragat ettiği yerde - oksijen taşıma proteininde tam olarak ihtiyaç duyulan şey. Bu, HbA ve O ile görülen sigmoidal bağlanma-basınç eğrisi ile sonuçlanır.2yaşamın kesinlikle daha az hevesli bir hızda ilerleyeceği bir evrimsel fayda.
Tepe Denklemi
1910'da, Archibald Hill, O'nun kinematiğini araştırdı.2-hemoglobin bağlanması. Hb'nin belirli sayıda bağlanma yerine sahip olduğunu öne sürdü. n:
P + nL ⇌ PLn
Burada, P, O'nun basıncını temsil eder.2 ve L ligand için kısadır, yani bağlanmada yer alan herhangi bir şey anlamına gelir, ancak bu durumda Hb'ye atıfta bulunur. Bunun, yukarıdaki substrat-enzim-ürün denkleminin bir kısmına benzer olduğuna dikkat edin.
Ayrışma sabiti Kd bir reaksiyon için yazılmış:
n /
Oysa işgal altındaki bağlama bölgelerinin ϴ oranı, 0 ile 1.0 arasındadır:
ϴ = n/ (Kd +n)
Bunların hepsini bir araya getirmek, Hill denkleminin birçok biçiminden birini verir:
log (ϴ /) = n log pO2 - log P50
Nerede p50 O'nun yarısının basıncı2 Hb üzerindeki bağlayıcı siteler işgal edilmiştir.
Tepe Katsayısı
Yukarıda verilen Hill denkleminin formu, genel olarak eğim-kesişme formülü olarak da bilinen y = mx + b biçimindedir. Bu denklemde m, çizginin eğimidir ve b, düz bir çizginin grafiğinin y eksenini geçtiği y'nin değeridir. Böylece Hill denkleminin eğimi basitçe n'dir. Buna Hill katsayısı veya n denir.'H. Miyoglobin için değeri 1'dir çünkü miyoglobin O'ya kooperatif olarak bağlanmaz.2. HbA için ise 2.8. N yükselir'H, çalışılan reaksiyonun kinetiği daha sigmoidaldir.
Hill katsayısı, incelemeden tespit etmek için gerekli hesaplamaları yapmaktan daha kolaydır ve yaklaşık bir değer genellikle yeterlidir.